АКТИВНІСТЬ СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗИ І КАТАЛАЗИ У СТІНЦІ ТОНКОЇ КИШКИ, СЕРЦІ І ПЕЧІНЦІ ПРИ ЕКСПЕРИМЕНТАЛЬНОМУ ЗАСТОСУВАННІ КАРАГІНАНУ
DOI:
https://doi.org/10.11603/1811-2471.2017.v0.i4.8378Ключові слова:
карагінан, супероксиддисмутаза, каталаза, тканини, експеримент.Анотація
Вступ. Одним з провідних механізмів формування синдрому органних дисфункцій при різних патологіях є гіперпродукція активних форм оксигену, які запускають процеси пероксидного окиснення в органах і тканинах, віддалених від вогнища ураження [6]. Виникнення оксидативного стрессу зумовлене також зниженням ефективності антиоксидантного захисту.
Тому, метою нашого дослідження було встановити активність супероксиддисмутази та каталази в тканинах тонкої кишки, серця і печінки тварин при застосуванні 1% розчину κ-карагінану.
Матеріали та методи дослідження. Дослідження проведено на 24 білих нелінійних самцях-щурах. Тваринам дослідної групи забезпечували вільний доступ до 1,0 % розчину карагінану у питній воді протягом 1 місяця. У відібраних зразках тонкої кишки, серця і печінки оцінювали активність супероксиддисмутази і каталази.
Результати досліджень та їх обговорення. Встановлено, що застосування 1 % розчину κ-карагінану щурам у питній воді зумовлювало активацію ензимної ланки антиоксидантної системи захисту. Встановлено зростання активності СОД в гомогенаті стінки тонкої кишки (в 1,32 раза, р<0,05) і печінці (в 1,30 раза, р<0,05). Підвищувалася також активність каталази у гомогенаті стінки тонкої кишки (в 1,18 раза, р<0,05) і печінці (в 1,13 раза, р<0,05). При цьому коефіцієнт антиоксидантного захисту в стінці кишки становив 1,11 (р<0,05), в міокарді – 1,0 і в печінці – 1,15 (р<0,05).
Висновок. Пероральне застосування 1% розчину карагінану щурам веде до статистично значимої активації ензимної ланки антиоксидантного захисту в стінці тонкої кишки і печінці, що характеризується підвищенням, відповідно, активності СОД (на 31,8 % і 29,7 %) і каталази (на 18,3 % і 12,9 %), р<0,05.
Посилання
Weiner, M.L. (2014). Food additive carrageenan: Part II: a critical review of carrageenan in vivo safety studies. Crit. Rev. Toxicol., 44, 244-269.
Borthakur, А., Bhattacharyya, S., Dudeja, P.K., & Tobacman, J.K. (2007). Carrageenan induces interleukin-8 production through distinct Bcl10 pathway in normal human colonic epithelial cells. Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., 292, G829-G838.
Jiang, H.Y., Wang, F., Chen, H.M., Yank, X.J. (2013). Сarrageenan induces the disruption of intestinal epithelial caco-2 monolayers by promoting the interaction between intestinal epithelial cells and immune cells. Mol. Med. Rep., 8, 1635-1642.
Bhattacharyya, S., & Tobacman, J.K. (2012). Molecular signature of kappa-carrageenan mimics chondroitin-4-sulfate and dermatan sulfate and enables interaction with arylsulfatase B. J. Nutr. Biochem., 23, 1058-1063.
Bhattacharyya, S., Sullivan, І.O., Katyal, S., Unterman, T., & Tobacman, J.K. (2012). Exposure to the common food additive carrageenan leads to glucose intolerance, insulin resistance and inhibition of insulin signaling in HepG2 cells and C57BL/6J mice. Diabetologia, 55, 194-203.
Agaeva, R.K., & Fastova, I.A. (2009). Svobodnoradikalnoe okislenie v tkanyah tonkoy kishki, legkikh i pecheni pri ozhogovom shoke [Free radical oxidation in the tissues of the small intestine, lungs and liver with burn shock]. Meditsinskiy vestnik Bashkortostana – Medical Journal of Bashkortostan, 113-115 [in Russian].
Moyana, T.N., & Lalonde, J.M. (1990). Carrageenan-induced intestinal injury in the rat – a model for inflammatory bowel disease. Ann. Clin. Lab. Sci., 20, 6, 420-426.
Hubina-Vakuliuk, H.I., Kolousova, N.H., Ivanenko, Т.О., Horbach, T.V., & Korobchanskyi, V.O. (2012). Sposib modeliuvannia khronichnoho hastroenterokolitu [Method of modeling chronic gastroenterocolitis]. Patent Ukraina, № a201014510 [in Ukrainian].
Nesterova, L.A., Smurova, E.A., Manukhin, B.N. (1995). Characterization of specific binding blocker [+H]-quinuclidinylbenzilate M-cholinergic receptors in rat brain cortex membranes. Reports of the Academy of Sciences, 343 (2), 268-271.
Lowry, O.H. (1951). Protein measurement with the Folin phenol reagent. Journal of Biоlogical Chemistry, 193 (1), 404-415.
Kazimirko, V.K., & Maltsev, V.I. (2004). Antioksidantnaya sistema i ee funktsionirovanie v organizme cheloveka [Antioxidant system and its functioning in the human body]. Zdorovye Ukrainy – Health of Ukraine, 98, 40-45 [In Ukrainian].
Korolyuk, M.A., Ivanova, A.I., Mayorova, I.G., Tokarev, V.E. (1988). Metod opredeleniya aktivnosti katalazy [Method for determination of catalase activity]. Lab. Delo – Laboratory Case, 1, 16-19 [In Russian].
Glanc, S. (1999). Mediko-biologicheskaja statistika [Medical and Biological Statistics]. Moscow: Praktika [in Russian].
Rebrova, O.Yu. (2002). Statisticheskiy analiz meditsinskikh dannykh. Primenenie paketa prikladnykh programm STATISTICA [Statistical analysis of medical data. Application of software package STATISTICA]. Moscow: MediaSfera [in Russian].
Pigeolet, E., Corbisier, P., Houbion, A., & Lambert, D. et al. (1990). Glutathione peroxidase, superoxide dismutase, and catalase inactivation by peroxides and oxygen derived free radicals. Mech. Ageing Dev., 51, 3, 283-297.
Storozhuk, P.G. (2003). Fermentyi pryamoy i kosvennoy antiradikalnoy zashchity eritrotsitov i ikh rol v initsiatsii protsessov oksigenatsii gemoglobina, antibakterialnoy zashchite i delenii kletok [Enzymes of direct and indirect antiradical protection of erythrocytes and their role in initiating processes of oxygenation of hemoglobin, antibacterial protection and cell division]. Vestnik intensivnoy terapii – Journal of Intensive Care, 3, 8-13 [in Russian].
Krynytska, I.Ya. (2013). Funktsionalnyi stan systemy antyoksydantnoho zakhystu krovi u shchuriv z modelovanym hepatopulmonarnym syndromom [Functional state of the system of antioxidant blood defense in rats with simulated hepatopulmonary syndrome]. Medychna khimiia – Medical Chemistry, 15, 1, 34-39 [in Ukrainian].
