СТАН МЕТАБОЛІЧНИХ ПРОЦЕСІВ У ХВОРИХ З ВІДДАЛЕНИМИ НАСЛІДКАМИ ЛЕГКОЇ ЗАКРИТОЇ ЧЕРЕПНО-МОЗКОВОЇ ТРАВМИ
DOI:
https://doi.org/10.11603/ijmmr.2413-6077.2019.2.10459Ключові слова:
віддалені наслідки, легка закрита черепно-мозкова травма, мембрано-зв’язані ферменти, метаболічні процесиАнотація
Вступ. Легка закрита черепно-мозкова травма (ЗЧМТ) призводить до розвитку різноманітних порушень метаболічних процесів, що відіграють певну роль у розвитку її віддалених наслідків.
Метою роботи було вивчення аналізу активності деяких маркерних мембрано-зв’язаних ферментів, що приймають участь у різних окислювально-відновлювальних реакціях, метаболічних та енергетичних процесах.
Методи. У сорока семи хворих із віддаленими наслідками легкої ЗЧМТ та тридцяти здорових осіб були проведені обстеження та визначення активності аланінамінотрансферази, аспартатамінотрансферази, лужної фосфатази та лактатдегідрогенази (ЛД) у сироватці крові хроматографічним та колорометричним методами.
Результати. Дане дослідження виявило значущі зміни вмісту лужної фосфатази та ЛД, які є маркерами ушкодження клітинних мембран, важкості ацидозу, роз’єднання окислювально-відновлювальних процесів та порушення енергетичного обміну у клітинах. Середній рівень ЛД був 662,7 МО/л vs 381,9 МО/л у контролі. Виявлене збільшення рівню ЛД прямо пропорційно корелювало з прогресуванням захворювання, досягаючи найбільш значущих змін у групі хворих з тривалістю захворювання більш 15 років (mean±SD 144,6±16,3 МО/л vs 82,6±8,4 МО/л; p<0,05). Віддалені наслідки після перенесеної легкої ЗЧМТ також характеризувалися статистично значущим зниженням активності лужної фосфатази (p<0.05) та позитивною кореляційною залежністю (r=+0.48) від тривалості посттравматичного періоду, при цьому загальний рівень лужної фосфатази був 152,5±11,21 МО/л vs 212,6±9,63 МО/л у здорових (p<0,01). Ступінь вираженості змін активності мембрано-зв’язаних ферментів був пов’язаний з розвитком оксидативного стресу та дисметаболічних процесів.
Висновки. У хворих з віддаленими наслідками легкої ЗЧМТ було виявлено дисрегуляцію ферментативних процесів, що є маркером порушення різних видів енергетичного обміну у нервової системі та деструкції клітинних мембран.
Посилання
Bazan NG. Second messengers derived from excitable membranes are involved in ischemic and seizure-related brain damage. Patologicheskaia fiziologiia i eksperimental'naia terapiia. 1992(4):11-6.
Brigode W, Cohan C, Beattie G, Victorino G. Alcohol in traumatic brain injury: toxic or therapeutic?. Journal of surgical research. 2019 Dec 1;244:196-204. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jss.2019.06.043
doi.org/10.1016/j.jss.2019.06.043
Brownlee M. Biochemistry and molecular cell biology of diabetic complications. Nature. 2001 Dec;414(6865):813-20.
doi: 10.1038/414813a DOI: https://doi.org/10.1038/414813a
Halliwell B, Gutteridge JC. Lipid peroxidation, oxygen radicals, cell damage, and antioxidant therapy. The Lancet. 1984 Jun 23;323(8391):1396-7. DOI: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(84)91886-5
Huang XJ, Choi YK, Im HS, Yarimaga O, Yoon E, Kim HS. Aspartate aminotransferase (AST/GOT) and alanine aminotransferase (ALT/GPT) detection techniques. Sensors. 2006 Jul;6(7):756-82.
doi: 10.3390/s6070756 DOI: https://doi.org/10.3390/s6070756
Jenner P. Oxidative damage in neurodegenerative disease. The Lancet. 1994 Sep 17;344(8925): 796-8.
doi: 10.1016/S0140-6736(94)92347-7 DOI: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(94)92347-7
Lanni A, Moreno M, Lombardi A, de Lange P, Goglia F. Control of energy metabolism by iodothyronines. Journal of Endocrinological Investigation. 2001 Dec 1;24(11):897-913.
doi: 10.1007/BF03343949 DOI: https://doi.org/10.1007/BF03343949
Linden DE. The P300: where in the brain is it produced and what does it tell us?. The Neuroscientist. 2005 Dec;11(6):563-76.
doi: 10.1177/1073858405280524 DOI: https://doi.org/10.1177/1073858405280524
Lekomtseva Y, Voloshyn-Gaponov I, Tatayna G. Targeting Higher Levels of Tau Protein in Ukrainian Patients with Wilson’s Disease. Neurology and therapy. 2019 Jun 1;8(1):59-68.
doi: 10.1007/s40120-019-0134-3 DOI: https://doi.org/10.1007/s40120-019-0134-3
Mayer EA, Fanselow MS. Dissecting the components of the central response to stress. Nature Neuroscience. 2003 Oct;6(10):1011-107.
doi: 10.1038/nn1003-1011 DOI: https://doi.org/10.1038/nn1003-1011
McGinn MJ, Povlishock JT. Pathophysiology of traumatic brain injury. Neurosurgery Clinics. 2016 Oct 1;27(4):397-407.
doi: 10.1016/j.nec.2016.06.002 DOI: https://doi.org/10.1016/j.nec.2016.06.002
Neuberger EJ, Abdul Wahab R, Jayakumar A, Pfister BJ, Santhakumar V. Distinct effect of impact rise times on immediate and early neuropathology after brain injury in juvenile rats. Journal of neuroscience research. 2014 Oct;92(10):1350-61.
doi: 10.1002/jnr.23401 DOI: https://doi.org/10.1002/jnr.23401
Phillips LL, Lyeth BG, Hamm RJ, Povlishock JT. Combined fluid percussion brain injury and entorhinal cortical lesion: a model for assessing the interaction between neuroexcitation and deafferentation. Journal of neurotrauma. 1994 Dec;11(6):641-56.
doi: 10.1089/neu.1994.11.641 DOI: https://doi.org/10.1089/neu.1994.11.641
Phillips LL, Lyeth BG, Hamm RJ, Reeves TM, Povlishock JT. Glutamate antagonism during secondary deafferentation enhances cognition and axo-dendritic integrity after traumatic brain injury. Hippocampus. 1998;8(4):390-401.
doi: 10.1002/(SICI)1098-1063(1998)8:4<390::AID-HIPO7>3.0.CO;2-L DOI: https://doi.org/10.1002/(SICI)1098-1063(1998)8:4<390::AID-HIPO7>3.0.CO;2-L
Phillips LL, Reeves TM. Interactive pathology following traumatic brain injury modifies hippocampal plasticity. Restorative neurology and neuroscience. 2001 Jan 1;19(3, 4):213-35.
Pryor WA. Free radicals and lipid peroxidation: what they are and how they got that way. Natural antioxidants in human health and disease. 1994 Jan 1:1-24.
doi: 10.1016/B978-0-08-057168-3.50007-2 DOI: https://doi.org/10.1016/B978-0-08-057168-3.50007-2
Rattan SI. Theories of biological aging: genes, proteins, and free radicals. Free radical research. 2006 Jan 1;40(12):1230-8.
doi: 10.1080/10715760600911303 DOI: https://doi.org/10.1080/10715760600911303
Sohal RS. Role of oxidative stress and protein oxidation in the aging process. Free Radical Biology and Medicine. 2002 Jul 1;33(1):37-44.
doi: 10.1016/S0891-5849(02)00856-0 DOI: https://doi.org/10.1016/S0891-5849(02)00856-0
Zhang P, Wang CY, Li YX, Pan Y, Niu JQ, He SM. Determination of the upper cut-off values of serum alanine aminotransferase and aspartate aminotransferase in Chinese. World Journal of Gastroenterology: WJG. 2015 Feb 28;21(8):2419-24.
doi: 10.3748/wjg.v21.i8.2419 DOI: https://doi.org/10.3748/wjg.v21.i8.2419
Zhang J, Shi C, Wang H, Gao C, Chang P, Chen X, Shan H, Zhang M, Tao L. Protective Effects of Hydrogen Sulfide on a Cell Culture Model of Traumatic Scratch Injury involving Suppression of Oxidative Stress and Upregulation of Nrf-2. The international journal of biochemistry & cell biology. 2019 Oct:105636.
doi: 10.1016/j.biocel.2019.105636 DOI: https://doi.org/10.1016/j.biocel.2019.105636
Zhang QH, Hao JW, Xiao-Jing J, Guang-Lei L, Zhou M, Yao YM. Long-lasting neurobehavioral alterations in burn-injured mice resembling post-traumatic stress disorder in humans. Experimental neurology. 2019 Nov:113084-.
doi: 10.1016/j.expneurol.2019.113084 DOI: https://doi.org/10.1016/j.expneurol.2019.113084
Zhou YF, Li WT, Han HC, Gao DK, He XS, Li L, Song JN, Fei Z. Allicin protects rat cortical neurons against mechanical trauma injury by regulating nitric oxide synthase pathways. Brain research bulletin. 2014 Jan 1;100:14-21.
doi: 10.1016/j.brainresbull.2013.10.013 DOI: https://doi.org/10.1016/j.brainresbull.2013.10.013
