Функціональні харчові пептиди як мультитаргетні антидіабетичні агенти: in silico та біохімічні аспекти
DOI:
https://doi.org/10.11603/bmbr.2706-6290.2026.3.16588Ключові слова:
цукровий діабет 2 типу, нутрицевтики, харчові білки, біоактивні пептиди, ферментативний гідроліз, молекулярний докінг, молекулярні мішені, функціональні харчові продуктиАнотація
У статті узагальнено сучасні дані щодо застосування підходів in silico, насамперед молекулярного докінгу, для скринінгу харчових біоактивних пептидів тваринного походження із потенційними цукрознижувальними властивостями та оцінено перспективи їх використання у створенні функціональних продуктів антидіабетичного спрямування. Встановлено, що такі пептиди є перспективними антидіабетичними агентами завдяки мультитаргетним механізмам дії: інгібування ключових ферментів вуглеводного метаболізму (зокрема DPP-4 та α-глюкозидази), регуляція інсулінозалежних сигнальних шляхів, підвищення чутливості периферичних тканин до інсуліну, зниження постпрандіальної гіперглікемії та володіння антиоксидантною й протизапальною активністю. Найкраще дослідженими джерелами харчових пептидів залишаються верблюже, коров’яче та козяче молоко, для яких підтверджено інгібіторну активність проти DPP-4 та α-глюкозидази. При цьому значення напівмаксимальної інгібувальної концентрації (IC₅₀) є універсальним критерієм для порівняння інгібіторної потужності пептидів, забезпечуючи стандартизований підхід до їх оцінювання. Водночас ефективність утворення та біологічні властивості пептидів значною мірою залежать від виду білкової сировини, її амінокислотного складу, способу ферментативного гідролізу або ферментації.
Посилання
1. Zhou Y, Yang R, Wang Q, Li J, Yang Y, Shi Y, Liu J. Molecular mechanisms and structure-activity relationships of natural polysaccharides in ameliorating type 2 diabetes mellitus: a comprehensive review. Front Nutr. 2026;13:1810613. DOI: 10.3389/fnut.2026.1810613. DOI: https://doi.org/10.3389/fnut.2026.1810613
2. International Diabetes Federation. IDF Diabetes Atlas. 11th ed. Brussels (Belgium): International Diabetes Federation; 2025. Available from: https://diabetesatlas.org.
3. Młynarska E, Czarnik W, Dzieża N, Jędraszak W, Majchrowicz G, Prusinowski F, et al. Type 2 diabetes mellitus: new pathogenetic mechanisms, treatment and the most important complications. Int J Mol Sci. 2025;26(3):1094. DOI: 10.3390/ijms26031094. DOI: https://doi.org/10.3390/ijms26031094
4. Caturano A, Rocco M, Tagliaferri G, Piacevole A, Nilo D, Di Lorenzo G, et al. Oxidative stress and cardiovascular complications in type 2 diabetes: from pathophysiology to lifestyle modifications. Antioxidants (Basel). 2025;14(1):72. DOI: 10.3390/antiox14010072. DOI: https://doi.org/10.3390/antiox14010072
5. Yang D, Jiang H, Meng M, Wang Z, Shen W, Liu H, et al. Implementing patient decision aids for insulin initiation in China: what are the barriers and facilitators? A TDF-based qualitative study. J Diabetes Res. 2026;2026:2842572. DOI: 10.1155/jdr/2842572. DOI: https://doi.org/10.1155/jdr/2842572
6. Sakr SS, Barakat H. Freeze-dried probiotic fermented camel milk enriched with Ajwa date pulp: evaluation of functional properties, probiotic viability, and in vitro antidiabetic and anticancer activities. Foods. 2025;14(15):2698. DOI: 10.3390/foods14152698. DOI: https://doi.org/10.3390/foods14152698
7. Iwaniak A, Minkiewicz P, Mogut D, Borawska-Dziadkiewicz J, Żulewska J, Darewicz M. Bovine milk protein-derived preparations and their hydrolysates as sources of ACE-inhibitory, DPP-IV-inhibitory, and antioxidative peptides analyzed using in silico and in vitro protocols. Int J Mol Sci. 2025;26(9):4323. DOI: 10.3390/ijms26094323. DOI: https://doi.org/10.3390/ijms26094323
8. Mudgil P, Gan CY, Yap PG, Redha AAS, Alsaadi RHS, Mohteshamuddin K, et. al. Exploring the dipeptidyl peptidase-IV inhibitory potential of probiotic-fermented milk: an in vitro and in silico comprehensive investigation into peptides from milk of different farm animals. J Dairy Sci. 2024;107(12):10153-73. DOI:10.3168/jds.2024-25108. DOI: https://doi.org/10.3168/jds.2024-25108
9. Mohamed IK, Hua Y, Kong X, Li X, Chen Y, Zhang C, Fall M. Bioactive camel milk peptides as regulators of insulin receptor signaling: experimental and computational perspectives. Results Chem. 2025;16:102504. DOI: 10.1016/j.rechem.2025.102504. DOI: https://doi.org/10.1016/j.rechem.2025.102504
10. Hassan SA, Asghar W, Yousaf S, Rahman HUU, Javed K, Khalid N. Goat milk-derived bioactive peptides as a health promoter: an insight based on recent in silico studies. Food Sci Anim Resour. 2026;46:43. DOI: 10.1007/s44463-026-00061-0. DOI: https://doi.org/10.1007/s44463-026-00061-0
11. Zhou F, Li D, Hou Y, Cong Z, Li K, Gu X, Xiao G. Exploration of hypoglycemic peptides from porcine collagen based on network pharmacology and molecular docking. PLoS One. 2024;19(3):e0298674. DOI:10.1371/journal.pone.0298674. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0298674
12. de Matos FM, de Castro RJS. Characterization and identification of potential antioxidant, antidiabetic, and antihypertensive peptides from hydrolysates of Tenebrio molitor flour and its protein concentrate. J Food Sci. 2025;90(10):е70595. DOI: 10.1111/1750-3841.70595. DOI: https://doi.org/10.1111/1750-3841.70595
13. FitzGerald RJ, Cermeño M, Khalesi M, Kleekayai T, Amigo-Benavent M. Application of in silico approaches for the generation of milk protein-derived bioactive peptides. J Funct Foods. 2020;64:103636. DOI: 10.1016/j.jff.2019.103636. DOI: https://doi.org/10.1016/j.jff.2019.103636
14. Zhu Z, Zhang Y, He B, He L, Fang G, Ning Y, Fu P, Liu J. Screening and assessment of hypoglycemic active peptide from natural edible pigment phycobiliprotein based on molecular docking, network pharmacology, enzyme inhibition assay analyses, and cell experiments. Mar Drugs. 2025;23(8):331. DOI: 10.3390/md23080331. DOI: https://doi.org/10.3390/md23080331
15. Wu Y, Zhang J, Zhu R, Zhang H, Li D, Li H, et. al. Mechanistic study of novel dipeptidyl peptidase IV inhibitory peptides from goat's milk based on peptidomics and in silico analysis. Foods. 2024;13(8):1194. DOI: 10.3390/foods13081194. DOI: https://doi.org/10.3390/foods13081194
16. Rahmani Asl Z, Rezaee K, Ansari M, Zare-Zardini H, Eslami H. De novo generation and in silico screening of anti-diabetic peptide candidates via a deep learning-attention framework with physicochemical feature fusion. Sci Rep. 2026;16:6580. DOI: 10.1038/s41598-026-39985-4. DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-026-39985-4
17. Mudgil P, Al Dhaheri MKO, Alsubousi MSM, Khan H, Redha AA, Yap PG, et. al. Molecular docking studies on α-amylase inhibitory peptides from milk of different farm animals. J Dairy Sci. 2024;107(5):2633-52. DOI: 10.3168/jds.2023-24118. DOI: https://doi.org/10.3168/jds.2023-24118
18. Elisha C, Bhagwat P, Pillai S. In silico and in vitro analysis of dipeptidyl peptidase-IV and angiotensin-converting enzyme inhibitory peptides derived from milk lactoferrin. Int Dairy J. 2025;160:106092. DOI: 10.1016/j.idairyj.2024.106092. DOI: https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2024.106092
19. Liu M, Li S, Zhou X, Duan X, Fu X, Xing S, Han W. Virtual screening and validation of dipeptidyl peptidase-IV inhibitory peptides from goat milk: insights from molecular dynamics simulations and in vitro experiment. J Dairy Sci. 2026;109(6):5869-88. DOI: 10.3168/jds.2025-27580. DOI: https://doi.org/10.3168/jds.2025-27580
20. Wang D, Huang X, Marnila P, Hiidenhovi J, Välimaa AL, Granato D, Mäkinen S. Baltic herring hydrolysates: identification of peptides, in silico DPP-4 prediction, and their effects on an in vivo mice model of obesity. Food Res Int. 2024;191:114696. DOI: 10.1016/j.foodres.2024.114696. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodres.2024.114696
21. Liu Z, Kuang X, Xu L, Fan X, Lou W. Insights into novel α-glucosidase (α-GLU) inhibitory peptides from sturgeon fish muscle protein based on in silico and in vitro investigation. Food Wellness. 2025;1:100010. DOI: 10.1016/j.foodw.2025.100010. DOI: https://doi.org/10.1016/j.foodw.2025.100010
22. Zhu Y, Zhou E, Tang Y, Li Q, Wu L. Edible yellow mealworm-derived antidiabetic peptides: dual modulation of α-glucosidase and dipeptidyl-peptidase IV inhibition revealed by integrated proteomics, bioassays, and molecular docking analysis. Foods. 2026;15(1):96. DOI: 10.3390/foods15010096. DOI: https://doi.org/10.3390/foods15010096
23. Hajfathalian M, Ghelichi S, Jacobsen C. Anti-obesity peptides from food: production, evaluation, sources, and commercialization. Compr Rev Food Sci Food Saf. 2025;24(2):е70158. DOI: 10.1111/1541-4337.70158. DOI: https://doi.org/10.1111/1541-4337.70158
24. Dang K, Lan J, Wang Y, Pan D, Du L, Suo S, Dang Y, Gao X. Screening and evaluation of novel DPP-IV inhibitory peptides in goat milk based on molecular docking and molecular dynamics simulation. Food Chem X. 2025;25:102217. DOI: 10.1016/j.fochx.2025.102217. DOI: https://doi.org/10.1016/j.fochx.2025.102217
25. Sivaraman SA, Sabareesh V. An update on dipeptidyl peptidase-IV inhibiting peptides. Curr Protein Pept Sci. 2024;25(4):267-85. DOI: 10.2174/0113892037287976231212104607. DOI: https://doi.org/10.2174/0113892037287976231212104607
26. He Y, Zhang Y, Zhang P, Li J, Li W, Han W. Screening and analysis of malt pentapeptide DPP-IV inhibitory activity. npj Sci Food. 2025;9:224. DOI: 10.1038/s41538-025-00584-8. DOI: https://doi.org/10.1038/s41538-025-00584-8
Завантаження
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2026 Mariia Kyryliv, Iryna Bekus, Inna Krynytska
Ця робота ліцензується відповідно до ліцензії Creative Commons Attribution 4.0 International License.
